Белки и пептиды состоят из аминокислот, соединенных пептидными связями в цепочки разной длины. Такое строение позволяет этим веществам участвовать в ключевых биологических процессах, происходящих в организме. Но, кроме сходства, между ними есть значительные различия.
Что общего между белками и пептидами
Молекулы этих соединений состоят из аминокислотных фрагментов, содержащих аминогруппу (NH2) и карбоксильную группу (COOH). Белки и пептиды могут состоять из 20 аминокислот, которые комбинируются различными способами, включая повторяющиеся последовательности. Например, в коллагене — ключевом белке кожи, хрящей и сухожилий — каждая третья аминокислота — это глицин.
Белки и аминокислоты играют важную роль в природе. Они присутствуют и в нашем организме, выполняя множество функций: от роста мышц до выработки гормонов и укрепления иммунной системы.
Как формируются пептидные связи
Пептидная связь возникает, когда две аминокислоты объединяются: углекислый конец одной соединяется с аминогруппой другой. В результате процесса высвобождается молекула воды. Такая реакция называется конденсацией, а итогом становится пептидная связь CO-NH.
Аминокислоты образуют цепочки разной длины. Вещества, содержащие от 10 до 20 аминокислотных фрагментов, называют олигопептидами. Если аминокислот от 50 до 100, соединение считается полипептидом. Если их больше 100, это уже белок.
Форма молекул белков и пептидов
Белки и пептиды различаются не только по числу аминокислот, но и по форме молекул. Пептиды состоят из меньшего количества аминокислот и образуют относительно простые структуры. В отличие от них, белки имеют более сложную форму и строение.
Строение молекул пептидов
Молекулы пептидных соединений имеют минимум две структуры: первичную — последовательность аминокислот в цепи, и вторичную — форму аминокислотной цепочки.
Первичная структура определяет вид и последовательность аминокислот в каждом пептиде. Даже замена одной аминокислоты может изменить свойства всего соединения.
Например, замена цитозина (С) на тимин (Т) в альфа-2-субъединице специализированных рецепторов тромбоцитов увеличивает риск образования тромбов.
Вторичная структура определяет форму аминокислотной цепочки. В зависимости от этого пептиды делятся на группы по своему строению. Вот самые распространенные варианты:
- Линейные. Последовательности аминокислот без циклических структур. На N-конце такой цепочки находится аминогруппа (NH2 или NH3) первой аминокислоты. На C-конце — карбоксильная группа (COOH или COO-) последней.
- Циклические. Концы такой молекулы соединены между собой в кольцо. Циклопептиды превосходят по устойчивости линейные.
- Бициклические и полициклические. Сложные молекулы с несколькими кольцами. Могут возникать естественным путем или создаваться искусственно. Очень стойкие соединения.
- Лариатные. Пептиды с циклическим и линейным строением. Состоят из аминокислотного кольца и прямого сегмента, проходящего через него. Такое строение придает лариатам стабильность, что делает их перспективными для медицины и косметологии.
- Спиральные. Длинные молекулы, закрученные в спираль. Самый распространенный вариант: α-спираль — вторичная структура, в которой каждые 3,6-3,7 аминокислотных остатка образуют один виток. Чаще бывают правозакрученными, но встречаются и левозакрученные формы.
- Сшитые. Соединенные связью внутри одной пептидной цепи или между двумя соседними. Сшитые пептиды устойчивы к воздействию ферментов и других веществ.
- β-Складчатые листы. Пептидная цепь зигзагообразной формы, удерживающаяся за счет водородных связей между соседними частями. Такие структуры особенно распространены в пептидах с высоким содержанием глицина и аланина. Участки цепи могут быть направлены в противоположные стороны (антипараллельная ориентация) или в одну (параллельная ориентация).
Крупные пептидные молекулы, состоящие из десятков аминокислот, могут образовывать и другие сложные структуры. Это придает длинной цепочке прочность и устойчивость к внешним воздействиям.
Пептиды играют важную роль в различных биологических процессах. Они выполняют функции гормонов, нейромедиаторов, ферментов и сигнальных веществ. Например, инсулин контролирует уровень сахара в крови, а эндорфины служат природными обезболивающими. Пептиды передают сигналы между клетками, связываясь с рецепторами, влияют на активность генов и регулируют биохимические реакции. Это делает их ключевыми элементами межклеточной коммуникации и управления функциями организма.
Пептиды в медицине и косметологии
Небольшой размер пептидов делает их эффективными компонентами лекарств и косметических средств:
- Мелкие молекулы проникают внутрь тканей и влияют на функцию клеток. Уже создано множество синтетических пептидов, применяемых для лечения патологий ЖКТ, рака, мышечных атрофий, воспалительных процессов, нейродегенеративных заболеваний – болезней Альцгеймера и Паркинсона.
- Агонисты GLP-1 – вещества, работающие как гормон-инкретин, который производят клетки кишечника, активизируют множество биохимических процессов в организме. Поддерживают нормальный уровень глюкозы и помогают похудеть.
- Антимикробные пептиды рассматриваются как альтернатива антибиотикам. Эти соединения уничтожают даже устойчивые патогенные микроорганизмы, не вызывая привыкания.
- Пептиды служат биомаркерами различных заболеваний. Их уровни в моче, сыворотке или плазме могут указывать на рак, сердечно-сосудистые и неврологические проблемы.
- Пептидные зонды позволяют быстро и точно выявлять опухоли и другие патологические очаги, соединяясь с визуализирующими молекулами. Методика используется не только для диагностики, но и для лечения разных заболеваний, включая онкологические.
- Пептиды — популярные ингредиенты косметики. Средства с ними эффективно борются с признаками старения, отбеливают кожу, помогают при акне и восстанавливают ткани. Есть нейропептиды, похожие на ботокс, которые могут стать его альтернативой. Косметика с такими пептидами, в отличие от препаратов с ботулотоксином, не требует проведения инъекций.
Пептиды сейчас активно исследуются, и в будущем их применение станет еще шире. Эти соединения помогут сохранить здоровье и красоту.
Что такое белки, чем их строение отличается от пептидов
Белки, как и пептиды, состоят из аминокислот, соединенных пептидными связями. Но белковые молекулы, в отличие от более мелких пептидных, могут включать сотни или тысячи аминокислотных фрагментов.
Белки устроены сложнее пептидов и имеют четыре структурных уровня.
- Первичная структура. Последовательность аминокислот, образующих длинную цепочку. В одном белке может быть несколько таких структур. Например, инсулин состоит из двух полипептидных цепей, каждая из которых имеет свой уникальный набор аминокислот. Даже малейшее изменение аминокислотной последовательности может кардинально изменить свойства белка. Так, замена глутаминовой кислоты на валин в гемоглобине приводит к развитию серповидноклеточной анемии, из-за которой кровь хуже переносит кислород.
- Вторичная структура. Формируется, благодаря водородным связям между аминокислотами. Определяет форму цепей, которые, как и у пептидов, могут быть циклическими, складчатыми, спиралевидными.
- Третичная структура. Представляет собой глобулы — шарообразные элементы, состоящие из полипептидных цепей, свернутых во вторичные структуры. Этим белки отличаются от пептидов, которые, как правило, недостаточно велики, чтобы поддерживать стабильную объемную форму.
- Четвертичная структура. Есть не у всех белков. Представляет собой объединение нескольких глобул. Например, в молекуле гемоглобина их четыре.
Белки, благодаря своему размеру и сложной трех-четырехмерной структуре, выполняют множество важных функций. Эти соединения участвуют в биохимических реакциях, обеспечивают прочность клеток и тканей, играют ключевую роль в иммунной защите организма от инфекций и в молекулярном транспорте, перенося вещества внутри клеток и между ними.
Недостаток белковых соединений приводит к потере мышечной массы, ослаблению иммунитета, отекам, повышенному риску инфекций. Избыточное потребление белка увеличивает риск заболеваний почек, остеопороза и отдельных видов рака.
Что такое полипептиды
Полипептиды и белки — это не совсем одно и то же. Полипептид состоит из цепочки аминокислот, соединенных пептидными связями. Белок может включать несколько полипептидных цепей. Поэтому все белки — полипептиды, но не все полипептиды — белки.
Полипептидные цепи имеют три уровня организации. Аминокислоты в них образуют спирали, складчатые структуры и другие элементы. Эти цепи складываются в глобулу — шарообразную форму. Несколько глобул могут объединяться, создавая белковые комплексы.
Для чего нужны полипептиды
Полипептиды —универсальные соединения, применяемые в разных отраслях:
- Медицина. Полипептиды используются для создания лекарств, воздействующих на рецепторы, ферменты или белки. Такие препараты используются для лечения рака, диабета, гормональных нарушений.
- Красота и уход за кожей. Полипептидные соединения активно применяются в косметике. Эти компоненты стимулируют выработку коллагена, повышают эластичность кожи и уменьшают морщины.
- Диагностика и лечение. Полипептиды помогают выявлять биомаркеры и антитела. Они используются для адресной доставки лекарств и создания тканевых матриц.
- Наука и технологии. Эти соединения используют в биотехнологиях, белковой инженерии, производстве ферментов, создании диагностических инструментов и биосенсоров.
- Пищевая промышленность. Полипептиды, полученные из растительных или животных белков, улучшают текстуру, вкус и стабильность продуктов.
- Производство. Полипептидные компоненты используют в качестве клеев, покрытий и модификаторов поверхности.
Специалисты нашей компании понимают огромный потенциал пептидов и белков. Предлагаем разработку, изготовление и масштабирование технологий для таких соединений. В библиотеке статей на сайте мы постоянно публикуем актуальные материалы о свойствах этих соединений.
